Conoscenze:
Struttura e funzione di proteine. Enzimi. Struttura di acidi nucleici. Lipidi e membrane biologiche. Bioenergetica. Metabolismo di zuccheri, lipidi e proteine. Metabolismo terminale. Fosforilazione ossidativa.
Competenze acquisite
Basi molecolari dei sistemi biologici
Funzioni di proteine
Vie metaboliche: organizzazione e regolazione
Capacità acquisite al termine del corso:
Studi analitici di base di proteine. Attività enzimatica
Cromatografia.
D.L. Nelson, .M.. Cox Principi di Biochimica
di Lehninger Ed. Zanichelli
J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer Biochimica Ed. Zanichelli
Obiettivi Formativi
Permettere la buona conoscenza del funzionamento delle macromolecole biologiche, in particolare di enzimi e proteine. Fornire i mezzi per acquisire familiarità con le principali vie metaboliche e con il concetto di metabolismo energetico per arrivare a comprendere il quadro generale del metabolismo
Prerequisiti
Frequenza delle lezioni ed esercitazioni: si
Metodi Didattici
CFU: 9
Numero di ore totali del corso: 225 (= 9 x 25)
Numero di ore per studio personale e altre attività formative di tipo individuale: 149
Numero di ore relative alle attività in aula: 64
Numero di ore relative ad attività di laboratorio (lezioni in laboratorio): 12
Numero di ore relative ad attività di esercitazioni (in laboratorio e in campo): 0
Numero di ore relative ad attività seminariali: 0
Numero di ore relative ad attività di stage: 0
Numero di ore per prove in itinere: 0
Altre Informazioni
Frequenza delle lezioni ed esercitazioni: si
Strumenti a supporto della didattica
Inserimento su Moodle dei lucidi proiettati
Le proteine: livelli strutturali. . Proteine allosteriche.. Gli enzimi: cinetica enzimatica, meccanismi d’azione e regolazione. Lipidi di riserva e di struttura. Membrane biologiche .Struttura di nucleotidi e di acidi nucleici. Metabolismo dei carboidrati, lipidi e proteine. Ciclo dell’acido citrico e Fosforilazione ossidativa. . Biosintesi dei nucleotidi e delle porfirine. Integrazione del metabolismo.
Programma del corso
Il programma esteso corrisponde alle slides che vengono inserite sulla piattaforma Moodle. la parrword viene comunicata agli studenti all'inizio del corso.
BIOCHIMICA CON LABORATORIO (programma dettagliato)
Struttura e funzione delle proteine
Versatilità delle proteine. Caratteristiche chimico-fisiche dei 20 aminoacidi che compongono le proteine. Caratteristiche del legame peptidico. Livelli strutturali nelle proteine. Struttura secondaria: strutture elicoidali, foglietti beta, ripiegamenti beta. Struttura terziaria: forze implicate nella stabilizzazione della struttura. Struttura quaternaria. Proteine globulari: l’esempio della struttura e della funzione di mioglobina ed emoglobina. L’allosterismo dell’emoglobina . Proteine fibrose: cheratina, tropocollageno, fibroina della seta.
Gli enzimi
Le sei classi degli enzimi secondo la IUB. Coenzimi : struttura e meccanismi. Cinetica enzimatica: modello di Michaelis-Menten e enzimi allosterici. Significato di KM, Vmax e Kcat. Reazioni a due substrati: reazioni a singolo e a doppio spostamento. Inibizione degli enzimi da molecole estranee: inibizione irreversibile e inibizione reversibile (competitiva, acompetitiva e non-competitiva). Meccanismo d’azione degli enzimi: catalisi acido-base; effetto di prossimità e orientamento; catalisi covalente. Alcuni esempi: chimotripsina, anidrasi carbonica etc. Regolazione dell’attività enzimatica: enzimi allosterici, attivazione di zimogeni, interazioni proteina-proteina, isoenzimi..
Lipidi e membrane cellulari
Gli acidi grassi dei trigliceridi, fosfogliceridi e sfingolipidi. Colesterolo. Doppi strati lipidici e membrane biologiche. Fluidità di membrana. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Proteine recettoriali e proteine di trasporto. Trasporto di membrana. Trasporto passivo e trasporto attivo. Vitamine liposolubili (A, D, E, K). Struttura e meccanismo d’azione.
Carboidrati
Monosaccaridi, disaccaridi. Aminozucceri, zuccheri acidi, deossizuccheri. Omopolisaccaridi: amido, glicogeno, cellulosa, chitina, pectine. Eteropolisaccaridi: peptidoglicani, proteoglicani. Glicoproteine.
Gli acidi nucleici
Struttura dei nucleotidi. Struttura del DNA e RNA. I nucleotidi come componenti di numerosi coenzimi
Metabolismo energetico
Concetti generali. Conversione di energia. Le ossido riduzioni biologiche Composti che presentano legami ricchi di energia. Reazioni accoppiate. Catabolismo e anabolismo. Le tre fasi del catabolismo. Fosforilazione ossidativa.
Catabolismo dei carboidratii
Digestione e assorbimento di amido e glicogeno: alfa amilasi , enzimi e trasportatori delle cellule intestinali. Demolizione delle riserve di glicogeno: regolazione della glicogeno fosforilasi. Glicolisi: le reazioni, gli enzimi e i meccanismi di regolazione. Utilizzazione di galattosio e fruttosio attraverso la glicolisi. Destino del piruvato: piruvato carbossilasi e piruvato deidrogenasi. Esempi di fermentazione: fermentazione lattica e alcolica
Il metabolismo terminale
Ciclo dell’acido citrico: le reazioni, gli enzimi e i meccanismi di regolazione.
La catena respiratoria: organizzazione dei sistemi redox, i citocromi e l’ubichinone. Pompe protoniche e formazione del gradiente elettrochimico. Fosforilazione ossidativa. Meccanismo della ATP-sintasi. I radicali liberi e il glutatione.
Anabolismo dei carboidrati
Gluconeogenesi: le reazioni, gli enzimi caratteristici e i meccanismi di regolazione.
Glicogenosintesi: glicogeno sintasi ed enzima ramificante. Regolazione della glicogeno sintasi.
Regolazione d'organo del metabolismo dei carboidrati
Metabolismo lipidico
Digestione dei trigliceridi nell’intestino e demolizione intracellulare. Lipoproteine plasmatiche. Attivazione e ossidazione degli acidi grassi. Ossidazione di acidi grassi saturi, insaturi. Formazione e utilizzazione di corpi chetonici. Biosintesi degli acidi grassi: le reazioni del complesso multienzimatico i e meccanismi di regolazione. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi dei fosfolipidi e del colesterolo.
Metabolismo delle proteine
Digestione e assorbimento delle proteine della dieta. Turnover delle proteine intracellulari. Catabolismo degli aminoacidi: deaminazione e transaminazione; ureogenesi. Demolizione della catena carboniosa degli aminoacidi: aminoacidi glicogenici e chetogenici.
Gli aminoacidi come precursori di biomolecole: biosintesi di SAM e di cisteina; biosintesi di creatinfosfato; biosintesi delle porfirine.
Biosintesi dei nucleotidi
Biosintesi dei nucleotidi pirimidinici e purinici. Il ruolo degli aminoacidi e dell’acido folico Recupero delle basi puriniche. Formazione di acido urico.
Vitamine liposolubili e idrosolubili
Idrosolubili: le vitamine come coenzimi e le principali reazioni in cui sono coinvolte.
L'acido folico e l'omoscisteina.
Liposolubili: ruolo di Vit. E, A, D, K,
Laboratorio
il CFU di laboratorio è diviso un una parte di lezione frontale in cui si affrontani i principi delle tecniche analizzate ed in 3 esercitazioni di 3 ore ciascuna.
Gli argomenti delle 3 esercitazioni pratiche effettuate nei laboratori didattici è:
a) dosaggio quantitativo di proteine con metodi colorimetrici
b) dosaggio di enzimi e metaboliti di importanzaclinica con metodi enzimatici
c) elettroforesi di proteine con tecnica SDS-PAGE. Dimostrazione di una separazione cromatografica di due composti colorati.